Samenvatting Biologie Hoofdstuk 22 het topje van de eiwitberg

Transcriptie

1 Samenvatting Biologie Hoofdstuk 22 het topje van de eiwitberg Samenvatting door een scholier 1627 woorden 31 mei ,3 20 keer beoordeeld Vak Methode Biologie Nectar HOOFDSTUK 22 Het topje van de eiwitberg Expressie van het DNA leidt tot de vorming van de juiste eiwitten op de juiste plek in de juiste hoeveelheid. Essentiële aminozuren: aminozuren die mensen niet zelf kunnen maken, ze moeten ze via het voedsel opnemen Niet/essentiële aminozuren± worden opgebouwd uit andere aminozuren, dit gebeurt in de lever via transaminering Plaats functie eiwit celmembraan transport van ionen en grote moleculen, receptoren kern DNA en RNA-synthese lysosomen afbraak van grote moleculen en celonderdelen mitochondriën voortgezette afbraak van glucose en productie van ATP Alle eiwitten functioneren het best bij een optimumtemperatuur, een te lage temperatuur vermindert de eiwitwerking, een te hoge temperatuur leidt tot denaturatie Eiwitlogistiek De organellen ER (endoplasmatisch reticulum) en het Golgi-systeem zijn betrokken bij het transport van eiwitten in de cel, deze organellen snoeren transportblaasjes met eiwitten af Hemoglobine: eiwit dat bestaat uit vier ketens: 2 α ketens en twee β ketens Primaire eiwitstructuur: type, aantal en volgorde van de aminozuren Per eiwitsoort is die primaire structuur heel verschillend, dat maakt eiwitten breed inzetbaar, ze kunnen werken als enzym, bouwstof, signaalstof of afweerstof. Eiwitfamilies: eiwitten met een soortgelijke functie die onderling vaak veel overeenkomst in de primaire structuur vertonen Polypeptideketens ondergaan veel bewerkingen voordat ze als eiwit functioneel zijn. Type, aantal en volgorde van de aminozuren bepalen de primaire eiwitstructuur. Eiwitten met een vergelijkbare functie vertonen vaak overeenkomst in bouw: eiwitfamilies. Uitgang van eiwitten: Pagina 1 van 5

2 -ine: structuureiwitten en eiwitten met een signaalfunctie -ase: eiwitten met een enzymfuctie binnen en buiten de cel Door een mutatie verandert de DNA-code (er kunnen basen veranderen, wegvallen, in volgorde omdraaien of verdubbelen), hierdoor wijzigen een of meerdere tripletcodes, waardoor ook de aminozuurvolgorde kan veranderen., de ruimtelijke structuur en werking van het ontstane eiwit verandert daarmee ook. Deletie: het wegvallen van basen in de DNA-code Inversie: het in volgorde omdraaien van basen in de DNA-code Duplicatie: het verdubbelen van basen in de DNA-code RER = ruw endoplasmatisch reticulum: deel van het organel ER dat heel veel ribosomen bevat Eiwitten krijgen bij hun productie een adreslabel mee voor bijv. het ER, dat label bestaat uit de eerste aminozuren van een groeiende polypeptideketen, andere eiwitten herkennen het label en koppelen er aan vast, vervolgens hechten ze het ribosoom met de groeiende popypeptideketen vast aan een membraanreceptor van het ER, via het membraan komt de pasgevormde keten in het ER terecht. Speciale transportblaasjes voeren de eiwitten van het ER naar het Golgisysteem, aan de hand van de labels sorteert het Golgi-systeem de eiwitten en verzendt ze naar andere organellen. Er zijn allerlei enzymen binnen het ER en het Golgi-systeem die betrokken zijn bij het sorteren en verzenden van eiwitten. Sommige enzymen knippen er aminozuren af, anderen knopen er suiker aan en ook weer af tot het eiwit de juiste samenstelling/structuur heeft. Membraaneiwitten van het Golgi-systeem herkennen die structuur en stoppen de eiwitten in de juiste transport blaasjes, die blaasjes versmelten elk met een eigen organel, zo krijgt elk organel een specifieke eiwitsamenstelling en daarmee een eigen functie. Maken cellen een eiwit dat een functie heeft buiten de cel, dan versmelten transportblaasjes met het celmembraan, daardoor komt de inhoud buiten de cel. Exocytose: inhoud van een blaasje komt buiten de cel Het ER en het Golgi-systeem transporteren verschillende eiwitten binnen de cel. Tijdens het transport voltooien enzymen de bouw van eiwitten. Veel eiwitten zijn maar kort actief. Het aminozuur methionine, het startcodon voor de translatie, wordt aan het begin van elk ruw eiwit er meestal direct weer afgeknipt AFBEELDING eiwittransport in een cel 1. Ribosoom 2. Endoplasmatisch reticulum 3. Golgi-systeem 4. Celmembraan Membraaneiwitten: gaan net als andere eiwitten via transportblaajes van het ER naar het Golgi-systeem en via andere transportblaasjes naar het celmembraan, maar blijven in het membraan steken. Wanneer de transportblaasjes versmelten met het celmembraan zijn het membraaneiwitten geworden Eiwitgymnastiek Aminozuren zijn hydrofiel omdat ze gemakkelijk een waterstof atoom af staan of juist er een binden, waardoor ze gepolariseerd raken (+/- lading krijgen), gepolariseerde moleculen lossen goed op in water Pagina 2 van 5

3 Hydrofiel: houden van water dus kunnen goed oplossen in water Keratine: eiwit met een bouwstoffunctie, zorgt voor stevigheid, ontstaan in levende epitheelcellen, bestaat uit lange eiwitdraden die dwars door de cellen lopen, van celmembraan naar celmembraan, de draden bestaan uit een dik pak langgerekte eiwitmoleculen α-helix: ruimtelijk vorm binnen een eiwit, spiraalvormig β-plaat: ruimtelijke vorm binnen een eiwit, lange polypeptideketen, heen en weer gevouwen als een harmonica α-helices en β platen ontstaan doordat verschillende aminozuren in de polypeptideketen waterstofbruggen vormen Secundaire eiwitstructuur: de α-helices en β platen binnen de keten, door de vele waterstofbruggen (tussen de moleculen van het aminozuur) van deze structuur krijgt een eiwit een grote stabiliteit Tertiaire eiwitstructuur: ruimtelijke vorm van een eiwit, die vorm komt tot stand door allerlei bindingen tussen de restgroepen van de aminozuren, bijv. waterstofbruggen/zwavelbrugger of verschillen in elektrische lading (tussen de aminozuren van het eiwit) Quarternaire eiwitstructuur: het verenigen van afzonderlijke polypeptideketens tot eiwitcomplexen De ruimtelijke vorm van een polypeptideketen ontstaat door waterbruggen. Daarbij kunnen patronen onstaan zoals een α-helix en een β-plaat. Ze vormen de secundaire structuur van een eiwit. De tertiaire structuur is de ruimtelijke positie van alle atomen van een polypeptideketen. Een quarternaire structuur ontstaan wanneer twee of meer polypeptideketens samen een complex vormen. Bolvormige eiwitten hebben vaak hydrofobe aminozuren in het centrum, deze bevinden zich op een plek zo ver mogelijk bij water vandaan. Proteomics: het onderzoek naar menselijke eiwitten Proteoom: eiwitsamensamenstelling Allerlei technieken maken de driedimensionale structuur van eiwitten zichtbaar. Onderzoek aan eiwitten levert informatie over verschillen tussen typen en verschillen tussen cellen onderling. Een constante eiwitsamenstelling hebben: -rode bloedcel in bloedvaten: heeft geen kern en mist de informatie om extra eiwitten te maken -botcel: maakt slechts weinig eiwitten, de meeste gemaakte eiwitten komen buiten de cel terecht Een niet constante eiwitsamenstelling hebben: (deze cellen maken snelle veranderingen door en dat resulteert in een voortdurende behoefte aan nieuwe eiwitten) - speekselkliercel -een zich ontwikkelende rode bloedcel -lymfocyt -cel uit kiemlaag van de huid Genoom: het totaal aan genetische eigenschappen van een organisme Proteoom: het totaal aan eiwitten in een organisme Genomics: het in kaart brengen van de genetische eigenschappen van een organisme Porteomics: het in kaart brengen van de eiwitten van een organisme 22.3 Ewitdynamiek Apoptose: proces dat door de cel aangestuurd wordt, dat tot de dood van de cel leidt De verantwoordelijke zelfmoordgenen, die celdood aansturen, spelen een belangrijke rol in de diverse Pagina 3 van 5

4 stadia van ontwikkeling van organismen. Katalyse: afbraak door enzymen Enzymen: hebben een katalysefunctie, ze verlagen de activeringsenergie die nodig is voor de afbraak, hebben een actie plaats actieve plaats : specifieke bindingsplaats voor substraatmoleculen bij enzymen Hydrolyse: afbraak met gebruik van een watermolecuul Het substraatmolecuul pikt een H+ op van het enzym bij het uiteenvallen. Doorom splitst het enzym een watermolecuul, de H+ is voor het enzym en de OH- voor het gebroken uiteinde van de peptideketen. Bij de hydrolyse ontstaan kleinere peptideketens of losse aminozuren Condensatie: het afsplitsen van water waardoor aminozuren aan elkaar gekoppeld worden Enzymen zijn substraat- en reactiespecifiek. Katalyse vindt plaats door een koppeling van het enzym aan het substraat. Een bepalde binding in het substraat destabiliseert en het substraat splitst vervolgens in twee delen. Bij condensatie koppelt een enzym twee substraten aan elkaar. Aan een ribosoom vindt polycondensatie van aminozuren plaats. Co-factoren: factoren (anders dan enzymen) die enzymen activeren, bijv. vitamines of ionen Maakt een enzym veel product, dan remt het door negatieve terugkoppeling zijn eigen activiteit. Enzymremmers: specifieke blokkeringseiwitten die enzymen (tijdelijk) uitschakelen Grote delen junk-dna (98%, deel van het DNA dat niet codeert voor eiwitten) blijven generaties lang onveranderd, in dit DNA zitten stukken die wel omgezet worden in RNA, maar geen eiwitten opleveren. Transcriptie-eenheden: ook wel RNA-only genes genoemd, DNA-delen die wel worden omgezet in RNA maar geen eiwitten opleveren, dit RNA bindt aan ander DNA/RNA/eiwitten, daarmee controleren zij het functioneren van genen De hoeveelheid werkzame eiwitten in een cel staat onder invloed van hormonen, co-factoren, enzymen en eiwitremmers. RNA- en eiwitmoleculen controleren het functioneren van het DNA. Het blokkeringseiwit antitrombine is constant in een lage concentratie in het bloed aanwezig om spontane stolling tegen te gaan Ondankt het blokkeringseiwit antitrombine kan het bloed op de plaats van een wond toch stollen omdat er dan zoveel stollingfactoren vrij komen uit beschadigde cellen dat er veel trombine gevormd word, het antitrombine wordt teniet gedaan Eiwitproblematiek Lymfocyten herkennen binnendringende virussen aan hun antigenen (eiwitten). Virussen: kleine ziekteverwekkers die hele cellen naar hun hand weten te zetten Pandemieën: wereldwijde epidemieën Moleculair biologisch onderzoek naar virussen is tijdrovend werk. Doordat veel virussen voortdurend muteren en er nieuw virussen ontstaan, blijft onderzoek nodig. Ontstaan nieuwe virussen via menging in een gastheercel en via geslachtelijke voortplanting: overeenkomst verschil er ontstaan nieuwe varianten bij virussen ontstaan nakomelingen door vermenging van erfelijke alleen doordat een ander organisme eigenschappen ze maakt Receptoreiwitten in de virusmantel helpt de virusinhoud door het celmembraan van de gastheercel heen. Pagina 4 van 5

5 Levenskenmerken: opname en afgifte van stoffen, groei, voortplanting, reactie op omgeving en bezit van erfelijk materiaal Een virus bezit alleen erfelijk materiaal, maar niet de rest van de levenskenmerken. Prionen zijn normale lichaamseiwitten. Door een verandering in de structuur van deze eiwitten functioneren hersencellen niet goed. Pagina 5 van 5