Een rondleiding door de cel (COO 2)

Transcriptie

1 Een rondleiding door de cel (COO 2) Vragen bij de oefen- en zelftoets-module behorende bij hoofdstuk 6 en 7 van Biology, Campbell, 10 e druk Versie De vragen die voorkomen in het COO-programma zijn op dit formulier weergegeven. Het is de bedoeling dat je, als je dat nodig vindt, aantekeningen maakt bij de vragen. Deze aantekeningen kun je gebruiken bij de voorbereiding van het tentamen. Enzymen 1. Reactie-energie Dit is een grafiek van de omzetting van substraat in eindproducten. A. Geef aan wat in deze grafiek de activatie-energie E A is. B. Geef in deze grafiek aan wat G is. C. Teken in de grafiek hoe de lijn zal lopen in aanwezigheid van een enzym dat de activatieenergie halveert. D. Verandert G door een enzym? E. Geef aan wat in deze grafiek de activatie-energie EA is in aanwezigheid van een enzym. F. Welke term beschrijft het beste deze reactie? 2. Activiteit enzym Hier zie je een enzym (sucrase) met zijn substraat (sucrose). Eerst bindt het enym aan het substraat, vervolgens bindt een watermolecuul aan het complex. Het enzym verandert van vorm zodat de verbinding tussen de twee delen van het sucrose-molecuul wordt verbroken. Aan glucose bindt OH, aan fructose H van het watermolecuul. De gevormde eindproducten glucose en fructose worden weer afgegeven. Het enzym verandert weer terug in de oorspronkelijke vorm, zodat er opnieuw een sucrose-molecuul kan binden. Welke twee omstandigheden veranderen de activiteit van het enzym? 1

2 3. Allosterie Dit enzym heeft niet de juiste vorm om aan het substraat te binden. Behalve een bindingssite voor het substraat is er nog een site: de allosterische site. Hieraan bindt de activator. Dan verandert het enzym van vorm zodat het aan het substraat kan binden: het enzym is geactiveerd. Het geactiveerde enzym bindt aan het substraat. In aanwezigheid van X wordt substraat A omgezet in eindproduct B. In de tabel zie je dat de werking van M in aanwezigheid van X vijf keer zo snel is. Met behulp van genetische technieken heeft men een aminozuur van M (valine op plek 57) vervangen door een andere. De activiteit van het enzym werd in verschillende mate aangetast, afhankelijk van het aminozuur dat voor valine in de plaats kwam. Dit is weergegeven in de tabel. Nmol B/(min)(mg M) zonder X met X M (onveranderd) 10,3 51,4 M (Val 57 Ser 57) 10,5 30,2 M (Val 57 Glu 57) 10,2 11,1 M (Val 57 Ala 57) 10,1 49,5 A. Waar in het enzym zit valine 57? B. Waarom is het resultaat zo verschillend bij de substitutie door de verschillende amninozuren? 4. Enzymremming Hieronder staat een metabolische route, van A tot eindproducten E, H en I. Iedere pijl representeert een enzymatische stap. A. Welke enzymatische stap wordt waarschijnlijk geremd bij accumulatie van product E? B. En welke bij accumulatie van product H? C. Via welk mechanisme remmen E en H de respectievelijke enzymen? 2

3 5. Hulpstoffen bij enzymen Veel enzymen hebben hulpstoffen nodig voor hun katalytische activiteit. Deze stoffen kunnen permanent gebonden zijn aan de actieve site, of losjes aan het substraat. Hoe worden deze moleculen genoemd? 6. Competitor Hier zie je een enzym en zijn substraat. Het enzym heeft een competitieve inhibitor. Waar bindt deze inhibitor? 7. Multi units Dit enzym kan per vier moleculen een complex vormen. Het blkijkt dat de enzymactiviteit van dit enzym voor 90% te remmen veel minder inhibitor nodig is dan voor enzymen die als losse moleculen blijven bestaan. Hoe komt dat? 3

4 Compartimentalisatie 8. Onderdelen prokaryote cel Dit is de schematische weergave van een typische staafbacterie (prokaryoot). Benoem de celorganellen. 9. Onderdelen eukaryote cel Benoem de celorganellen van een eukaryote cel: 4

5 10. Functies celonderdelen Elk compartiment heeft een aantal specifieke functies. Geef van elk compartiment een kenmerkende functie. ribosomen RER Mitochondrium Golgi-appraat Kern plasma-membraan SER Lysosoom centrosoom 11. Verschil pro- en eukaryoot Prokaryote cellen (zoals bacteriën en blauwwieren) onderscheiden zich in verschillende opzichten van eukaryote cellen. Geef de juiste kenmerken aan voor pro- en eukaryoten. afmetingen (in µm) plasmamembraan interne membraansystemen eiwitsynthese DNA kern ribosomen Prokaryoten Eukaryoten 12. Verhouding inhoud/volume A. Welke cel heeft de meeste plasma-membraan in verhouding tot zijn volume? o prokaryote cel o eukaryote cel B. Hoe verandert de verhouding membraan-oppervlak/inhoud als een prokaryoot een factor 10 in omvang toe zou nemen? 13. Compensatie klein oppervlak Een groter wordende cel krijgt verhoudingsgewijs een te klein membraanoppervlak. Hoe kan een cel deze beperkingen compenseren? 5

6 Plaats van eiwitsynthese 14. Naam en plaats dogma Het algemene dogma is: DNA RNA eiwit. A. waar in de cel vindt de eerste stap plaats? B. Hoe heet dit proces van DNA RNA? C. Waar in de cel vindt de tweede stap plaats? D. Hoe heet dit proces van RNA eiwit? 15. Opbouw ribosoom Waaruit is een ribosoom opgebouwd? 16. Plaats van synthese De componenten die betrokken zijn bij de synthese van eiwitten worden op verschillende plaatsen in de cel gesynthetiseerd. Geef aan waar de volgende de molecuulcomplexen gesynthetiseerd/samengesteld worden. DNA trna mrna RNA processing eiwitten RNA-polymerase ribosomale subeenheden ribosomale eiwitten 17. Vlek in kern Op deze half schematische/half EM-foto is de kern van een eukaryotische cel te zien. De ribosomale subeenheden worden in een speciaal gedeelte van de kern gesynthetiseerd. Hoe heet dit gedeelte? 6

7 18. Kern import en export Geef aan of onderstaande stoffen door de kern worden geïmporteerd of geëxporteerd. DNA RRNA trna mrna RNA-polymerase ribosomale eiwitten ribosomale subeenheden RNA processing eiwitten eiwitten < Dalton 19. Stappen in eiwitsynthese Het ribosoom begint met het aflezen aan de 5 -zijde van het messenger RNA. A. Welk uiteinde van het eiwit wordt het eerst gesynthetiseerd? B. Stel dat dit eiwit bedoeld is voor het lumen van het RER. Waaraan moet het eiwit voldoen om naar het lumen van het RER getransporteerd te worden? C. Waaraan hecht dit? D. Er moet een structuur in de membraan van het RER aanwezig zijn om dit complex te herkennen. Welke structuur is dat? E. Hoe heet het eiwit dat voor de transfer van eiwit naar het lumen van het RER zorgt? F. Hoe ontstaat er een vrijliggend eiwit? 20. Transferpeptiden Sommige eiwitten bevatten behalve start- ook stop-transferpeptiden. Wat zijn de eigenschappen van stop-transferpeptiden? 7

8 21. Start- en stopsignalen Hieronder zie je een aantal eiwitten. Geef aan hoe deze zich in het ER bevinden. A. B. C. D. E. F. Hoe moet een eiwit eruit zien om op deze manier in de membraan van het RER terecht te komen? 22. Translocatie Op welke manier vindt translocatie van eiwitten naar het lumen van het RER plaats? 8

9 ER, Golgi-apparaat en lysosoom 23. Transport tussen compartimenten In nevenstaande figuur worden de transportmogelijkheden tussen de verschillende compartimenten weergegeven. Geef aan waar vesiculair transport plaatsvindt tussen de compartimenten. 24. Eigenschappen SER en RER Geef aan of de volgende structuren of processen in het RER of SER te vinden zijn/plaatsvinden. koraalachtg labyrinth plaatvormige cisternen bezet met ribosomen synthese steroïd hormonen synthese lysosomale enzymen opslag calcium-ionen detoxificatie 25. EM-foto ER Dit is een EM-foto/schematische tekening. Wijs aan: RER, mitochondrium, SER, cytosol, overgang van SER naar RER. 9

10 26. Plaats functies in Golgi In de EM-foto zie je een gedeelte van een cel met het Golgi-systeem. Waar liggen: ER, transportblaasjes, trans-golginetwerk, secretie-blaasjes. Waar vinden de volgende functies plaats: mortering van gemodificeerde eiwitten modificatie van suikergroepen opslag van de eindproducten van het Golgi-systeem eiwitsynthese transport van halffabrikaten aanhechten van mannose aan lysosomale eiwitten 27. Oriëntatie van suikergroepen Membraan-glycoproteïnen worden via blaasjes getransporteerd van het ER via het Golgi-apparaat naar de celmembraan. A. Teken de oriëntatie van de suikergroep in het blaasje. B. Uiteindelijk worden de membraan-glycoproteïnen ingebouwd in de celmambraan. Teken de oriëntatie van de suikergroep in de celmembraan. 28. Route eiwitsynthese Men is in staat om eiwitten radioactief te labelen, door één van de aminozuren te labelen. Met deze methode kan men soms eiwitten volgen in de cel. Je gebruikt deze methode voor het volgen van een secetie-eiwit in pancreascellen. Je voegt radioactief gelabeld methionine toe, dat nu in nieuwe eiwitten wordt ingebouwd. Na een half uur voeg je een overmaat aan niet-radio-actief methionine toe. Nu kun je het radioactieve eiwit volgen. A. In welke organellen zie je het eerst gelabeld eiwit? B. In welke organellen zie je ze daarna verschijnen? C. In welke organellen komt het eiwit uiteindelijk terecht? 10

11 29. Afbraak in lysosoom De enzymen in het lysosoom kunnen bijna alle macromoleculen afbreken. Wat voor type enzymen zijn werkzaam in het lysosoom? 30. Afbraak buiten lysosoom Als een lysosoom kapot gaat, komen de enzymen vrij in het cytosol. Het blijkt dat deze enzymen hun werking dan vrijwel hebben verloren en niet veel schade aanrichten. Hoe komt dit? 31. Synthese lysosomale enzymen De hydrolytische enzymen in het lysosoom worden elders gesynthetiseerd. A. In welke organellen worden ze gesynthetiseerd? B. In welke organellen worden ze geglycolyseerd? C. In welke organellen worden ze gemodificeerd? 32. Sortering lysosomale enzymen Van het Golgi-apparaat snoeren blaasjes af met hydrolytische enzymen voor de lysosomen. Hiervoor moeten deze enzymen van de andere eiwitten in het Golgi-apparaat worden gescheiden. Hoe vindt sortering plaats van lysosomale enzymen in het Golgiapparaat? 11